Leerdoelen
•Je kunt uitleggen welke functies eiwitten hebben.
•Je kunt uitleggen hoe eiwitten zijn opgebouwd, inclusief de monomeren (aminozuren), het aantal soorten en de rol van de R-groep.
•Je kunt de hydrolyse van een eiwit uitleggen, inclusief wat ervoor nodig is en wat er ontstaat.
•Je kunt de werking van een enzym uitleggen.
Wat zijn eiwitten en hoe zijn ze opgebouwd?
Eiwitten zijn een belangrijk onderdeel van voeding en worden ook wel biopolymeren genoemd. Een biopolymeer is een lange keten (polymeer) die te maken heeft met het leven. Eiwitten ontstaan door condensatiepolymerisatie, een proces waarbij meerdere monomeren aan elkaar koppelen. Bij eiwitten zijn deze monomeren aminozuren. Er zijn twintig verschillende soorten aminozuren.
De algemene structuurformule van een aminozuur bestaat uit drie delen:
•Aan de linkerkant: een aminogroep (NH2).
•Aan de rechterkant: een zuurgroep (C dubbelgebonden O, OH).
•In het midden: een C-atoom met daaronder een H-atoom en daarboven een R-groep.
De R-groep is bepalend voor het type aminozuur; deze groep verschilt per soort. Het deel van het aminozuur zonder de R-groep is altijd hetzelfde. Sommige aminozuren zijn essentiële aminozuren, wat betekent dat het lichaam deze niet zelf kan maken en ze via voeding moeten worden ingenomen. Aminozuren worden in het lichaam gevormd en afgebroken, voornamelijk in de lever.
Voor elk aminozuur bestaat een drie-letter symbool (bijvoorbeeld gly voor glycine, ala voor alanine). Deze symbolen staan, samen met de structuurformules, in de Binas.
Hoe reageren aminozuren met elkaar?
Wanneer aminozuren aan elkaar koppelen via een condensatiereactie, reageert de zuurgroep van het ene aminozuur met de aminogroep van het andere aminozuur. Hierbij wordt een watermolecuul (H2O) afgesplitst en ontstaat een peptidebinding. De peptidegroep is het gedeelte C dubbelgebonden O en N.
Bij de koppeling van drie aminozuren ontstaan twee peptidebindingen en komen er twee watermoleculen vrij. In een eiwit kunnen honderden aminozuren aan elkaar gekoppeld zijn.
Tekenvoorbeeld: Val-Ala-Gly
Als gevraagd wordt om een stukje eiwit, zoals 'val-ala-gly', te tekenen, betekent de tilde (~) voor 'val' en achter 'gly' dat de keten aan beide kanten doorloopt. Bij het tekenen betekent dit dat de eerste H van de NH2-groep aan het begin en de OH van de zuurgroep aan het eind al zijn afgesplitst, omdat er al verdere koppelingen hebben plaatsgevonden. Het tekenen focust op de peptidebindingen tussen de aminozuren en hun R-groepen. Het is hierbij niet nodig om afgesplitste watermoleculen te noteren, tenzij een volledige reactievergelijking wordt gevraagd.
Hoe wordt een eiwit afgebroken?
De afbraak van een eiwit heet hydrolyse. Dit is het omgekeerde van condensatiepolymerisatie. Bij hydrolyse wordt een peptidebinding verbroken door de toevoeging van een watermolecuul. Hierdoor vallen de eiwitten weer uiteen in losse aminozuren. Het watermolecuul reageert met de peptidebinding: de OH-groep gaat naar de C dubbelgebonden O, en de H gaat naar de N, waardoor de zuurgroep en aminogroep van de oorspronkelijke aminozuren worden hersteld.
Voorbeeld reactievergelijking van hydrolyse van de peptidebinding tussen arg en ala: De peptidebinding is te herkennen als C dubbelgebonden O-NH. Door toevoeging van water (H2O) wordt deze binding verbroken. Het Arg-gedeelte krijgt zijn zuurgroep (COOH) terug. Het Ala-gedeelte krijgt zijn aminogroep (NH2) terug.
Welke functies hebben eiwitten?
Eiwitten hebben diverse belangrijke functies in het lichaam:
•Energievoorziening: Ze spelen een rol bij de energieproductie in het lichaam.
•Bouwstoffen: Haren, tanden, huid, nagels en spieren zijn allemaal opgebouwd uit eiwitten.
•Transport: Eiwitten transporteren stoffen. Een voorbeeld is hemoglobine, een eiwit in het bloed dat zuurstof van de longen naar de cellen transporteert.
•Communicatie: Eiwitten kunnen zorgen voor de communicatie tussen cellen.
•Reactieversnelling: Eiwitten, specifiek enzymen, versnellen chemische reacties in het lichaam.
Hoe werken enzymen?
Enzymen zijn eiwitten die specifieke chemische reacties in het lichaam katalyseren, oftewel versnellen. Een enzym werkt net als een katalysator; het verandert zelf niet tijdens de reactie. Elk enzym zet specifiek één type stof om, genaamd het substraat. Het substraat past precies in een actief centrum van het enzym, vergelijkbaar met een sleutel in een slot.
De werking van een enzym volgt meestal deze stappen:
1.Het enzym bindt aan het specifieke substraat.
2.Het substraat wordt omgezet in een product.
3.Het product wordt vrijgegeven en het enzym is weer beschikbaar voor een nieuwe reactie.
Een voorbeeld is het enzym alcoholdehydrogenase, dat alcohol omzet in ethanol.
De activiteit van enzymen is afhankelijk van omgevingsfactoren zoals pH en temperatuur. Elk enzym heeft een pH-optimum (een bepaalde pH-waarde) en een temperatuur-optimum (een bepaalde temperatuur) waarbij het het meest effectief werkt. Bij afwijkende pH-waarden of temperaturen vermindert de werking sterk.
